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Characterization of the Podospora anserina (Rabenh.) Niessl Peroxidase Gene Family

2024/02/15 by Roselyne Ferrari, Valérie Gautier, Narumon Tangthirasunun +2
Agricultural and Biological Sciences · Biochemistry, Genetics and Molecular Biology · #Enzyme-mediated dye degradation #Plant tissue culture and regeneration #bioluminescence and chemiluminescence research

paper · doi:10.5252/cryptogamiemycologie2024v45a2

openalex publication_date 2024/02/15 · openalex created_date 2025/10/10 · openalex updated_date 2026/07/22

Abstract

Caractérisation de la famille des gènes codant les peroxydases chez Podospora anserina (Rabenh.) Niessl. Le rôle majeur des péroxydases dans la dégradation de la biomasse végétale a été bien caractérisé chez les basidiomycètes provoquant des caries blanches. Au contraire, les péroxydases ne sont pas utilisées dans ce but chez les basidiomycètes provoquant des caries brunes qui à la place utilisent un mécanisme non-enzymatique. Concernant les ascomycètes, peu de choses est connu sur le rôle des péroxydases, bien que ces champignons possèdent des gènes codant pour ces enzymes. Ici, nous identifions et caractérisons les gènes codant des péroxydases chez Podospora anserina (Rabenh.) Niessl, un ascomycète utilisé comme modèle pour étudier le développement et la dégradation de la biomasse végétale. Cette espèce possède une péroxydase de classe II, une péroxydase « hybrid B», une halopéroxydase, quatre péroxygenases d'aromatiques fonctionnelles, une péroxydase du glutathion, une péroxydase du cytochrome C et une péroxydase d'alkyl, mais ne possède pas de péroxydase de la famille « dye». Nous montrons que les gènes de péroxydases potentiellement secrétées (i.e., les péroxydases de classe II, « hybrid B», les halopéroxydases et les péroxygenases d'aromatiques) présentent une répartition non homogène chez les champignons, suggérant un rôle dans l'adaptation fine des champignons à leur niche écologique plutôt qu'un rôle fondamental dans la biologie fongique. De fait, les mutants de délétion des gènes de péroxydase ne présentent apparemment qu'un phénotype de modification de la cinétique de maturation des ascospores sur des concentrations intermédiaires d'acide vanillique. Néanmoins, la mesure directe de l'activité peroxydase dans les différents mutants ne montre pas de modification importante de celle-ci, suggérant des compensations entre les différents enzymes. L'ensemble des données suggère un rôle mineur des péroxydases dans la dégradation de la biomasse chez P. anserina, ce qui le rapproche plutôt des caries brunes.

Citations

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